第十章 酶的作用机理和酶的调节
5.3.1 酶的作用机理和酶的调节（1）
酶的活性部位（active site）也叫酶的活性中心（active center），指酶分子上结合底物和将底物转化为产物的区域。酶的活性部位包含：结合部位（binding site）和催化部位（catalytic site）.结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。酶活性部位的特点：
只占酶分子总体积的很小一部分；是一个三维实体；酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是通过诱导契合；酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂隙（crevice）内；底物靠较弱的次级键与酶结合；活性中心表现出一定的柔性和运动性。
必需基团：酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。非必需基团：若上述等这些处理并未使酶的活性发生改变，则这些基团称为非必需基团。研究酶活性部位的方法：
酶分子侧链基团的化学修饰法。修饰剂以和活性部位基团结合的鉴别标准有两个：酶活力的丧失速率和修饰剂的浓度成正比；底物或与活性部位结合的可逆抑制剂可保护共价修饰剂的抑制作用。类型：非特异性共价修饰；特异性共价修饰；亲和标记法。动力学参数测定法X-射线晶体衍射法定点诱变法
酶的催化机理影响酶催化效率的因素底物与酶的邻近效应（proximity effect）和定向效应（orentation effect）在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，从而使反应速率大大增加的效应叫做邻近效应。
5.3.2 酶的作用机理和酶的调节（2）
定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。底物的形变与诱导契合当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生。酸-碱催化（acid base catalysis）酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸-碱催化方式。广义酸-碱催化是指通过质子酸提供部分质子，或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。酶分子可以作为广义酸、碱的基团。共价催化（covalent catalysis）共价催化又称亲核催化或亲电子催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂分别放出电子或获得电子并作用于底物的缺电子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。 金属离子的催化作用需要金属的酶分类：金属酶，含紧密结合的金属离子；金属-激活酶，含松散结合的金属离子。许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。许多激酶的底物为复合物，通过电荷屏蔽作用促进反应（特别是那些具有阴离子性质的电子对攻击亲核体）。金属离子通过水的离子化促进亲核催化。
5.3.3 酶的作用机理和酶的调节（3）
多元催化和协同效应在酶催化反应中，几个基元催化反应配合在一起作用。 活性部位微环境的影响case study：溶菌酶
5.3.4 酶的作用机理和酶的调节（4）
溶菌酶底物D环变形模型case study2：丝氨酸蛋白酶家族：主要介绍胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶三种